Emoglobina vs. Mioglobina

Autore: Laura McKinney
Data Della Creazione: 9 Aprile 2021
Data Di Aggiornamento: 5 Maggio 2024
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BIOQUÍMICA - PROTEINA  HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA / PROF. DRA.  ADRIANA DA MAIA
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Contenuto

La differenza chiave tra emoglobina e mioglobina è che l'emoglobina si trova nei globuli rossi e ha una struttura tetramericana mentre la mioglobina si trova nei muscoli e ha una struttura monomerica.


Sia l'emoglobina che la mioglobina sono proteine ​​che hanno la capacità di trasportare ossigeno. Poiché la funzione di base di entrambe le proteine ​​è la stessa ma hanno molte differenze in esse. L'emoglobina è presente nei globuli rossi. La mioglobina si trova principalmente nelle cellule muscolari.

L'emoglobina è composta da catena eme e globina. Heme è ulteriormente composto da ferro e protoporfirina. La struttura dell'emoglobina è tetramericana. Due delle sue catene polipeptidiche sono catene alfa e due catene beta. Mentre la struttura della mioglobina è monomerica. Contiene una singola catena polipeptidica. La mioglobina è composta da eme e quattro anelli pirrolici che sono fissati da ponti metinati.

L'emoglobina è anche scritta come Hb mentre la mioglobina è scritta come Mb. Il ruolo chiave dell'emoglobina è trasferire l'ossigeno a tutte le cellule del corpo quando il sangue circola nel corpo. Mentre la mioglobina fornisce ossigeno solo ai muscoli. La mioglobina trasporta l'ossigeno dall'emoglobina ai mitocondri della cellula muscolare e questo ossigeno viene utilizzato per la produzione di energia nel processo di respirazione. L'emoglobina ha più affinità per il monossido di carbonio rispetto all'ossigeno mentre la mioglobina non ha affinità con il CO. L'emoglobina può anche legarsi con CO2, NO e ioni idrogeno.


Le funzioni dell'emoglobina possono essere descritte come; dà un colore rosso al sangue a causa della presenza di ferro. È il vettore di ossigeno e CO2. Ha giocato il ruolo del catabolita fisiologicamente attivo. Mantiene il pH del sangue. Inoltre svolge un ruolo nel metabolismo dei globuli rossi. Le funzioni di mioglobina possono essere descritte come; ha la capacità di immagazzinare ossigeno che rende il muscolo a lavorare in modo più efficace. Aiuta anche il corpo in situazioni anaerobiche e in fame. La mioglobina svolge anche un ruolo nella regolazione della temperatura corporea. Il metallo centrale in entrambe le proteine ​​è il ferro, ed entrambi sono proteine ​​globulari. Il ligando di entrambe le proteine ​​è l'ossigeno. I tipi di emoglobina sono Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, emoglobina embrionale, emoglobina fetale ed emoglobina glicosilata. La mioglobina non è ulteriormente suddivisa in tipi.

Contenuto: differenza tra emoglobina e mioglobina

  • Tabella di comparazione
  • Che cos'è l'emoglobina?
  • Che cos'è la mioglobina?
  • Differenze chiave
  • Conclusione

Tabella di comparazione

Base Emoglobina Mioglobina
Definizione È una proteina che si trova nei globuli rossi e ha una capacità di trasportare ossigeno.È una proteina che si trova nelle cellule muscolari. Ha anche una capacità di trasportare ossigeno.
Composizione È composto da catene di eme e globine. Heme è ulteriormente composto da ferro e protoporfirina.È composto da eme e quattro anelli pirrolici che sono fissati da ponti metinati.
Catene polipeptidiche Due delle sue catene polipeptidiche sono alfa e due sono beta.Contiene una singola catena polipeptidica.
Tipo di struttura Ha una struttura tetramericana.Ha una struttura monomerica.
Capacità di rilegatura e conservazione Ha la capacità di legare l'ossigeno, ma non può immagazzinare ossigeno.Può legare e anche immagazzinare ossigeno.
sottotipi I tipi di emoglobina sono Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, emoglobina embrionale, emoglobina fetale ed emoglobina glicosilata.La mioglobina non è ulteriormente suddivisa in sottotipi.
Metallo centrale e ligando Il metallo centrale è atomo e il ligando è ossigeno.Il metallo centrale è l'atomo di ferro e il ligando è ossigeno.
Affinità per altri gas Ha più affinità per CO rispetto all'ossigeno. Può anche legarsi con ioni CO2, NO e idrogeno.Ha la capacità di legarsi solo con l'ossigeno.
Funzione Trasporta l'ossigeno in tutto il corpo quando circola il sangue.Trasporta ossigeno dall'emoglobina ai mitocondri della cellula muscolare. Questo ossigeno viene utilizzato nella respirazione aerobica.
Altre funzioni Altre funzioni sono, dà un colore rosso al sangue a causa della presenza di ossigeno. Contribuisce anche al metabolismo dei globuli rossi. Inoltre svolgono il ruolo di cataboliti fisiologici attivi. L'emoglobina aiuta anche a mantenere il pH del sangue.Una delle sue funzioni importanti è quella di immagazzinare ossigeno per le funzioni muscolari. Aiuta anche in condizioni anaerobiche e in fame. Contribuisce anche al mantenimento della temperatura corporea.

Che cos'è l'emoglobina?

L'emoglobina è un tipo di proteina che si trova nei globuli rossi e ha capacità di trasportare ossigeno. Ha una struttura tetramericana e una forma globosa. È composto da catena eme e globina. Heme è ulteriormente composto da ferro e protoporfirina. Ogni unità alfa è inoltre costituita da 144 residui mentre ogni unità beta è ulteriormente costituita da 146 residui. Il ruolo chiave dell'emoglobina è di trasportare l'ossigeno in tutto il corpo quando avviene la circolazione sanguigna. Ha più affinità per CO rispetto all'ossigeno. Questa è la ragione della "morte silenziosa" delle persone che dormono nelle stanze quando i riscaldatori a gas rimangono accesi durante la notte. Può anche legarsi con ioni CO2, NO e idrogeno. L'emoglobina conferisce al sangue un caratteristico colore rosso a causa della presenza di ossigeno. Svolge anche un ruolo nel metabolismo dei globuli rossi. Aiuta a mantenere il pH del sangue. Sono cataboliti attivi. In breve, l'emoglobina è anche scritta come Hb. L'intervallo normale di emoglobina per i maschi è compreso tra 13 e 16 mg per dl, mentre l'intervallo normale per le femmine è compreso tra 12 e 14 mg per dl. La carenza di emoglobina si chiama anemia. La sua curva di legame all'ossigeno è di tipo sigmoideo.


Che cos'è la mioglobina?

La mioglobina è anche una proteina che si trova nelle cellule muscolari e ha anche una capacità di trasportare ossigeno. Ha anche una forma globulare, ma è una proteina monomerica. Contiene solo una catena polipeptidica. Contiene ferro e quattro anelli pirrolici fissati da ponti metinati. Si lega all'ossigeno più strettamente e saldamente. Non ha capacità di legame con altri gas. La sua curva di legame dell'ossigeno è di tipo iperbolico. In breve, è anche scritto come Mb. Il suo atomo centrale è anche ferro proprio come l'emoglobina e il ligando è ossigeno. La sua qualità extra è che non solo si lega all'ossigeno, ma può anche immagazzinarlo, aiutando il corpo nelle condizioni in cui l'apporto di ossigeno è carente. Raccoglie ossigeno dall'emoglobina e lo trasferisce ai mitocondri della cellula muscolare dove viene utilizzato nella respirazione aerobica. Aiuta anche il corpo nella regolazione della temperatura. Aiuta anche durante la condizione di fame.

Differenze chiave

  1. L'emoglobina è una proteina che lega l'ossigeno che si trova nei globuli rossi mentre la mioglobina è anche una proteina che ha la capacità di trasportare ossigeno, ma si trova nei muscoli.
  2. L'emoglobina ha una struttura tetramericana mentre la mioglobina ha una struttura monomerica.
  3. Anche la mioglobina può immagazzinare ossigeno, ma l'emoglobina non può immagazzinarlo.
  4. L'emoglobina ha ulteriori sottotipi il cui tipo importante sono, Hb A1, Hb A2 e Hb f. La mioglobina non ha ulteriori sottotipi.
  5. L'emoglobina ha due catene alfa e due catene beta, mentre la mioglobina ha una singola catena polipeptidica.
  6. L'emoglobina ha anche un'affinità per alcuni altri gas come CO, CO2 e NO, ecc. Mentre la mioglobina non ha un'affinità per altri gas.

Conclusione

Sia l'emoglobina che la mioglobina sono proteine ​​che hanno la capacità di trasportare ossigeno. Entrambi hanno differenze nella struttura e nelle funzioni. È importante che gli studenti di biologia conoscano queste differenze. Nell'articolo sopra, abbiamo imparato a fondo sull'emoglobina e la mioglobina.