Contenuto

• Contenuto: differenza tra Alpha Helix e Beta pieghettato
• Tabella di comparazione
• Che cos'è Alpha Helix?
• Che cos'è il foglio pieghettato Beta?
• Differenze chiave

Il motivo si trova sulla struttura secondaria delle proteine ​​e diventa standard come una conferma a spirale come una mano destra o spirale che gli conferisce la distinzione di un'elica, quindi comunemente nota come alfa elica. D'altra parte, il foglio pieghettato beta chiamato anche foglio b viene definito come il motivo standard della caratteristica struttura secondaria presente nelle proteine.

Contenuto: differenza tra Alpha Helix e Beta pieghettato

• Tabella di comparazione
• Che cos'è Alpha Helix?
• Che cos'è il foglio pieghettato Beta?
• Differenze chiave
• Spiegazione video

Tabella di comparazione

Base di distinzione	Alpha Helix	Foglio pieghettato beta
Definizione	Il motivo si trova sulla struttura secondaria delle proteine ​​e diventa standard come una conferma a spirale simile a spirale o destra che gli conferisce la distinzione di un'elica.	Il foglio pieghettato beta chiamato anche b-foglio viene definito come il motivo standard della caratteristica struttura secondaria presente nelle proteine.
Aminoacidi	I gruppi -R di aminoacidi esistono sulla superficie esterna.	I gruppi -R esistono sulla superficie esterna e interna del foglio.
bonding	I legami idrogeno vengono creati all'interno della catena polipeptidica per creare strutture elicoidali.	Esistono collegando due o più di due filamenti beta dai legami idrogeno.

Che cos'è Alpha Helix?

Il motivo si trova sulla struttura secondaria delle proteine ​​e diventa standard come una conferma a spirale come una mano destra o spirale che gli conferisce la distinzione di un'elica, quindi comunemente nota come alfa elica. Qui, all'interno della struttura, il gruppo N-H indica un legame idrogeno con il gruppo C = O chiamato la spina dorsale degli aminoacidi che diventa presente in quattro residui prima della sequenza proteica. Due progressi chiave nella dimostrazione dell'attuale α-elica sono stati: la giusta geometria del legame, a causa dei giudizi di struttura in pietra preziosa di amminoacidi e peptidi e l'aspettativa di Pauling dei legami peptidici planari; e la sua rinuncia al sospetto di un numero necessario di depositi per giro dell'elica. Il momento vitale arrivò all'inizio della primavera del 1948 quando Pauling scese con un insetto e andò a letto. Essendo sfinito, disegnò una catena polipeptidica di misure generalmente giuste su un pezzo di carta e lo fece crollare in un'elica, facendo attenzione a mantenere i legami planari del peptide. L'elica alfa è l'elica più conosciuta in natura. Comprende una catena polipeptidica avvolta, in cui le catene laterali degli amminoacidi si allargano verso l'esterno dal centro, ciò gli consente di mantenere la sua forma. Possono essere trovati in una vasta gamma di proteine, dalle proteine ​​globulari, ad esempio la mioglobina alla cheratina, che è una proteina filante. Può essere un privilegio o un'elica sinistra ma è stato dimostrato che il ciclo dell'elica alfa è supportato poiché le catene laterali non sono in conflitto. Queste informazioni danno stabilità all'elica alfa. Vi sono 3,6 depositi di ammino corrosivi per ogni giro del ricciolo alfa-elica.

Che cos'è il foglio pieghettato Beta?

Il foglio pieghettato beta chiamato anche b-foglio viene definito come il motivo standard della caratteristica struttura secondaria presente nelle proteine. La distinzione che ha rispetto alle altre proteine ​​diventa il fattore che consiste in trefoli che hanno una connessione con almeno due o tre degli atomi di idrogeno presenti all'interno della struttura che formano il foglio pieghettato. Un filone β è un'estensione di ancoraggio polipeptidico regolarmente da 3 a 10 aminoacidi lunghi con la colonna vertebrale in un adattamento ampliato. La relazione supramolecolare dei fogli di β è coinvolta nella disposizione dei totali proteici e delle fibrille osservate in numerose malattie umane, in particolare le amiloidosi, ad esempio la malattia di Alzheimer. Questa struttura si verifica quando due porzioni di una catena polipeptidica si ricoprono e formano una linea di legami idrogeno tra loro. Questa azione può avvenire in un corso parallelo o in un piano ostile a parallelo. Parallelo e contro lo stesso piano di gioco è il risultato immediato della direzionalità della catena polipeptidica. Una struttura corrispondente al foglio piegato beta è il foglio piegato α. Questa struttura è entusiasticamente meno ideale del foglio piegato con beta ed è davvero senza precedenti nelle proteine. Un foglio piegato α viene descritto dalla disposizione dei suoi raduni carbonilici e amminici; i gruppi carbonilici sono del tutto adeguati in un'intestazione, mentre tutti i raduni N-H sono regolati nell'altra direzione.

Differenze chiave

1. Il motivo si trova sulla struttura secondaria delle proteine ​​e diventa standard come una conferma a spirale come una mano destra o spirale che gli conferisce la distinzione di un'elica, quindi comunemente nota come alfa elica. D'altra parte, il foglio pieghettato beta chiamato anche foglio b viene definito come il motivo standard della caratteristica struttura secondaria presente nelle proteine.
2. I gruppi -R di amminoacidi esistono sulla superficie esterna dell'elica, mentre i gruppi -R esistono sulla superficie esterna e interna del foglio.
3. L'elica alfa è una catena polipeptidica modellata su un palo e avvolta in una struttura a molla, trattenuta da legami idrogeno. D'altra parte, i fogli pieghettati Beta sono fatti di fili beta associati lungo il lato da almeno due legami idrogeno che modellano una colonna vertebrale.
4. Un'elica può essere mano sinistra (beta) o destra dove l'elica alfa è costantemente mano destra. Al contrario, le catene sono regolate l'una accanto all'altra in una stringa disposta inversa rispetto all'altra in fogli pieghettati beta.
5. La formazione di alfa elica esiste in modo tale che i legami idrogeno vengano creati all'interno della catena polipeptidica per creare strutture elicoidali. D'altra parte, esistono fogli pieghettati beta collegando due o più di due filamenti beta dai legami idrogeno.